PROTEÍNAS ♥

Composición:

Las proteínas son macro-moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.


Estructura:

  

Clasificación:

Segun su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química

Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en 4:

a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colagenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroina y la sericina.

b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según sus solubilidad:

I.Albuminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbuminas y la lactalbumina.

II.Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. 
Ejemplos: miosina, inmuglobulina, lactoglobulina, glicilina y araquina

III.Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.

IV.Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: glianina del trigo y zeina del maíz.

V.Histonas: son solubles en medios ácidos.

Conjugadas o heterproteinas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostetico.

Importancia:

 

Plástica, estructural o de construcción: forman parte de las estructuras corporales, suministran el material necesario para el crecimiento y la reparación de tejidos y órganos del cuerpo. P. ej. la queratina está presente en la piel, las uñas y el pelo; el colágeno está presente en los huesos, los tendones y el cartílago, y la elastina, se localiza fundamentalemente en los ligamentos.

Reguladora: algunas proteínas colaboran en la regulación de la actividad de las células. Ciertas hormonas son de naturaleza proteica (insulina, hormona del crecimiento...), muchas enzimas son proteínas que favorecen múltiples reacciones orgánicas y algunos neurotransmisores tienen estructura de aminoácido o derivan de los aminoácidos y regulan la transmisión de impulsos nerviosos.

Defensiva: forman parte del sistema inmunológico o defensas del organismo (anticuerpos, inmunoglobulinas...).

Intervienen en procesos de coagulación: fibrinógeno, trombina.... impiden que al dañarse un vaso sanguíneo se pierda sangre.

Transporte de sustancias: transportan grasas (apoproteínas), el oxígeno (hemoglobina), también facilitan la entrada a las células (transportadores de membrana) de sustancias como la glucosa, aminoácidos, etc.

Energética: cuando el aporte de hidratos de carbono y grasas resulta insuficiente para cubrir las necesidades energéticas, los aminoácidos de las proteínas se emplean como combustible energético (1 gramo de proteína suministra 4 Kcal).